7.4.1 MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POSTRADUCCIÓN

Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.^[4]

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Una vez traducidas, las proteínas deben adoptar una estructura tridimensional adecuada. Esto se logra con la ayuda de otras proteínas denominadas chaperonas moleculares. Luego pueden ser modificadas mediante la unión de distintas moléculas como azúcares, nucleósidos, o fosfatos y dirigidas a lugares específicos de la célula (la membrana celular, el núcleo, etcétera) de acuerdo con su función.

Cuando una proteína cumplió su función o cuando no se plegó correctamente, es degradada. Las proteínas que van a ser degradadas son “marcadas” por la unión de una proteína llamada ubiquitina. Una vez seleccionadas, un complejo multiproteico (el proteosoma), degrada las proteínas en aminoácidos rompiendo los enlaces peptídicos.

BIBLIOGRAFÍA:

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